Полный текст:
Задание №З: Полноценные и неполноценные белки (условия полноценности белков, заменимые и незаменимые аминокислоты). Белковые резервы организма.
Полноценные белки обеспечивают требуемый баланс восьми незаменимых аминокислот, из которых строятся ткани, и встречаются в продуктах животного происхождения, таких как мясо, птица, морепродукты, яйца, молоко и сыр. Незаменимые аминокислоты не синтезируются в самом организме либо синтезируются в недостаточном количестве. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека.
В неполноценных белках не хватает определенных аминокислот, и они используются неэффективно, если употребляются отдельно. Аминокислоту, которой в данном продукте не хватает в большей степени, чем остальных, называют лимитирующей. При питании неполноценными белками требуется больше белка, пропорционально недостатку лимитирующей аминокислоты.
Однако, если их принимать с небольшим количеством белка животного происхождения, то они становятся полноценными. Они встречаются в семечках, орехах, горохе, хлебных злаках и бобах. Смесь полноценных и неполноценных белков является более питательной, чем каждый из них в отдельности.
Поскольку белковые резервы организма незначительны, то единственным источником их образования в организме являются аминокислоты белков пищи. Поэтому белки рассматриваются как совершенно незаменимый компонент питания человека любого возраста.
Уменьшение суточной нормы потребления белков приводит к белковому голоданию и быстрому расстройству здоровья. Симптомами белкового голодания являются вялость, похудение, отеки, поносы, дерматиты, анемия, снижение иммунитета, тяжелые нарушения функции печени и поджелудочной железы.
Когда поступление белка в организм ниже, чем его выведение, развивается состояние отрицательного азотистого баланса. Длительное состояние отрицательного азотистого баланса характеризуется потерей мышечной массы, когда организм для поддержания жизни начинает использовать внутренние белковые резервы, что представляет непосредственную угрозу жизни и здоровью. Например, снижение мышечной массы сердца может вызвать тяжелые нарушения его функций. Для активных спортсменов или лиц, ведущих физически активный образ жизни, потеря даже незначительного процента мышечной массы чревата моментальным снижением результативности. Поэтому общим требованием к безопасности ограниченных по калориям диет является отсутствие состояния отрицательного азотистого баланса и белкового дефицита.
Задание №7: Трансаминирование аминокислот (роль фосфопиридоксаля в трансминировании аминокислот).
Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2-) от аминокислоты на ?-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов.
глутамин пируват ?-кетоглутарат аланин
Механизм трансаминирования:
Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Все трансаминазы содержат один и тот же кофермент – пиридоксалъфосфат (фосфопиридоксаль). Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос NH2-группы не на ?-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксалъфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация ?-водородного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению ?-кетокислоты и пиридоксаминфосфата; последний на второй стадии реакции реагирует с любой другой ?-кетокислотой, что через те же стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) приводит к синтезу новой аминокислоты и освобождению пиридоксальфосфата. Опуская промежуточные стадии образования шиффовых оснований, обе стадии реакции трансаминирования можно представить в виде общей схемы:
Взаимодействие между субстратом, т.е. L-аминокислотой (на рисунке 1 – аспартат), и пиридоксальфосфатом происходит не путем конденсации с выделением молекулы воды, а путем реакции замещения, при которой NH2-группа субстрата вытесняет ?-NH2-группу лизина в молекуле ферментного белка, что приводит к формированию пиридоксальфосфатного комплекса.
Существование представленного механизма реакции трансаминирования доказано разнообразными методами, включая методы спектрального анализа по идентификации промежуточных альдиминных и кетиминных производных пиридоксальфосфата.
Рисунок 1. Механизм действия пиридоксальфосфата в аспартатаминотрансферазе
Задание №26: Назовите и напишите структурные формулы пуриновых и пиримидиновых оснований, входящих в состав РНК.
При полном гидролизе рибонуклеиновой кислоты (нагревание в присутствии хлорной кислоты) в гидролизате обнаруживают пуриновые (аденин, гуанин) и пиримидиновые (цитозин, урацил) основания, углевод рибозу и фосфорную кислоту.
Пуриновые основания:
Аденин
Гуанин
Пиримидиновые основании:
Цитозин
Урацил
Задание №51: Гормональная регуляция биосинтеза белков (соматотропин, соматомедины, инсулин; тиреоидные гормоны; половые гормоны; глюкокортикоиды, точки приложения, механизм действия).
Гуморальная регуляция – координация деятельности внутренних органов, осуществляемая через кровь, лимфу, тканевую жидкость с помощью вырабатываемых эндокринными железами гормонов, химических и физиологически активных веществ.
Соматотропин: Этот пептидный гормон образуется в соматотропных клетках аденогипофиза. Он обладает широким спектром биологического действия. Соматотропин усиливает биосинтез белка.
Механизм действия соматотропина на клетки-эффекторы заключается в его связывании с двумя молекулами мембранных рецепторов, активации тирозинкиназы — протеинкиназы С, фосфорилировании и активации цитоплазм этических белков. Гормон-рецепторный комплекс активирует и мембранную фосфолипазу С, что ведет к образованию диацилглицерола, мобилизации внутриклеточного кальция и активации протеинкиназы С. Следствием является фосфорилирование и активация цитоплазматических белков, стимулирование транскрипции генов и синтез новых белков.
Соматомедины: Медиаторами некоторых эффектов гипофизарного гормона роста является серия ростовых факторов печени, названных соматомединами.
Соматомедин является посредником гормона роста в его влиянии на линейный рост. Это биологически активный полипептид сыворотки крови, обладающий ростовым и инсулиноподобным действием. К группе соматомединов относят соматомедины А и С, выделенные из сыворотки крови человека, а также инсулиноподобные ростовые факторы I и II (ИРФ-I и ИРФ-II), являющиеся компонентами неподавляемой антиинсулиновыми антителами системы веществ сыворотки крови человека, обладающих инсулиноподобной активностью. Общность биологических веществ соматомедина сочетаются со сходством их химического строения.
Соматомедины выделяются в ответ на действие соматотропина. Соматомедины ускоряют процесс биосинтеза белка.
Инсулин: Белок, состоящий из 51 аминокислоты. Он выделяется в ответ на повышение уровня глюкозы в крови и на увеличение концентрации глюкагона. В плазме крови инсулин связан с бета-глобулином. Он усиливает процессы во всех тканях тела. Гормон присоединяется к рецепторам на поверхности клеточной мембраны, и это приводит к изменению ее проницаемости и активности ряда ферментных систем.
Инсулин усиляет синтез белка.
Тиреоидные гормоны: Йодированные производные аминокислоты тирозина, обладающие общими физиологическими свойствами и производимые в щитовидной железе.
Щитовидная железа производит три активных гормона — тироксин (T4), трийодтиронин (T3) и тиреокальцитонин. При этом тироксин является относительно малоактивным тиреоидным гормоном, фактически — прогормоном, и слабо связывается непосредственно с рецепторами тиреоидных гормонов в тканях.
Тироксин и трийодтиронин оказывают большое влияние на многие метаболические процессы, включая обмен белков. Вместе с гормоном роста стимулируют синтез белка, что приводит к ускорению роста.
Половые гормоны: Половые гормоны синтезируются в основном в половых железах женщин (яичниках) и половых железах мужчин (семенниках); некоторое количество половых гормонов образуется, кроме того, в плаценте и корковом веществе надпочечников. К ним относятся: эстрогены, прогестерон, андрогены. Все эти гормоны ускоряют биосинтез
Глюкокортикоиды: Стероидные гормоны, синтезируемые корой надпочечников, которые прямо или опосредованно регулируют практически все виды обмена веществ.
Задание №69: Транспорт лекарственных веществ через биологические мембраны. Особенности транспорта лекарственных препаратов.
Абсорбция — это сложный процесс, в результате которого лекарственное вещество из места введения поступает в системный кровоток, а затем к тканевым рецепторам, вызывая те или иные фармакологические эффекты. Через биологические мембраны лекарственное вещество проникает путем пассивного либо же активного вида транспорта.
Пассивная диффузия — пассивное проникновение лекарства в кровяное русло и ткани путем его прохождения через водяные канальцы в мембране либо путем растворения в мембране, при котором не происходит затрат энергии. Такой механизм характерен для большинства неионизированных неполярных веществ, липофобных химических соединений.
Активный транспорт — это вид проникновения лекарства в кровяное русло и ткани, при котором требуется активное потребление энергии, так как лекарству приходится преодолевать преграды из химического либо электрохимического градиента с помощью транспортных систем. Такой вид транспорта обычно носит селективный характер.
Пиноцитоз — процесс проникновения лекарственных веществ с крупными молекулами за счет образования инвагинации клеточной стенки с образованием в результате этого процесса пузырька. При пиноцитозе происходит транспорт крупных гидрофильных молекул лекарственных веществ посредством образования вакуоли с жидкостью; данный процесс происходит с затратами энергии.
Фильтрация — отдельный вид проникновения лекарственного вещества через поры или канальцы в клеточной мембране в результате осмотической либо гидростатической разницы концентраций по обе стороны мембраны, осуществляется в основном в почках. Фильтрация свойственна гидрофильным полярным химическим соединениям.
Задание №76: Как изменится объем внутри и внеклеточной жидкости, концентрация ионов натрия и белков при приеме большого количества воды? Где (внутри или вне клеток) первично изменяется объем жидкости и концентрация ионов натрия? Как первоначально изменяется соотношение осмотического давления внутри и вне клеток? Куда будет направлено перемещение воды в клетки или из клеток?
При приеме большого количества воды объем внутри и внеклеточной жидкости возрастет, а концентрация ионов натрия и белков снизится. Первично объем жидкости изменится вне клеток и соответственно концентрация ионов натрия также. Первоначально осмотическое давление вне клеток будет выше, чем осмотическое давление внутри клеток. При приеме большого количества воды , ее перемещение будет направлено в клетки (по градиенту концентрации).
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник.— 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 1998.- 704 с: ил.
2. Молекулярная биология: Структура и биосинтез нуклеиновых кислот: Учеб. для биол. спец. вузов В.И. Агол, А.А. Богданов, В.А. Гвоздев и др.; Под ред. А. С. Спирина.— М.: Высщ. шк,, 1990.—352 с: ил.
3. Практикум по биохимии: Учеб. пособие/Под ред. С. Е. Северина, Г. Л. Соловьевой. — 2-е изд., нерераб. и дон. — М.: Изд-во МГУ, 1989. —509 с: ил.
4. Сорочинская Е.И. Биоорганическая химия. Поли- и гетерофункциональные соединения. Биополимеры и их структурные компоненты; Учебное пособие. - СПб.: Изд-во С-Петербургского университета, 1998. - 148 с.
5. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия: Учебник. — 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1991. 528с: ил.
6. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х т. Т. 1. Пер. с англ. М.: Мир, 1985, - 367 с. ил.
7. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х т. Т. 2. Пер. с англ.-М.: Мир. 1985, - 368 с. ил.
8. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х т. Т. 3. Пер. с англ.-М: Мир, 1985,- 320 с. ил.
9. Сорвачев К.Ф. Биологическая химия. Учебник для пед.ин-тов.М., «Просвещение», 1970. - 432 с. ил.
10. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Т. 1. Пер. с англ.: — М.: Мир, 1993. -384 с, ил.
11. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Т. 2. Пер. с англ.: — М.: Мир, 1993.—415 с, ил.