Оглавление
Введение. 2
Глава 1. Ценное значение
белка. 3
Глава 2. Биологическая
роль белков. 4
Глава 3. Белковый обмен. 5
Заключение. 10
Ответы на вопросы.. 11
Литература. 12
Пищевые белки нельзя на
длительное время исключить из питания человека, так как биологическая роль
белков имеет большое значение. Опыты на растущих экспериментальных животных
показали, что без белковое питание приводит к остановке роста и гибели
животных, что говорит о том, насколько велика ценность белка. В дальнейшем было
установлено, что белок может быть заменен эквивалентной смесью.
Аминокислот и что из 20
содержащихся в белках аминокислот незаменимыми являются только восемь:
триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, треонин, валин, лейцин и изолейцин,
поэтому правильное питание так важно для человека. На потребность в метионине
влияет цистин, а на потребность в фенилаланине – тирозин, так как эти
аминокислоты связаны попарно взаимными превращениями. Биологическая ценность
белка различна, что зависит от содержания и соотношения в них незаменимых
аминокислот. Незаменимые аминокислоты пищевых белков используются в организме
для синтеза тканевых белков и ферментов, т. е. на пластические нужды организма,
для синтеза активных небелковых соединений, являющихся промежуточными
продуктами обмена отдельных аминокислот, а также в качестве источников энергии.
Главным из перечисленных трех путей является первый.
Установлено, что
наибольшая биологическая (пищевая) ценность белка по сравнению с растительными
белками обладают белки куриных яиц, молока и некоторых других продуктов: Аминокислоты
в организме подвергаются ряду превращений. К общим процессам обмена аминокислот
в организме человека относятся переаминирование и декарбокслирование, т. е.
процессы, затрагивающие две основные функциональные группы аминокислот: аминную
и карбоксильную.
Эти реакции
катализируются специфическими, декарбоксилазами, коферментом которых является
фосфопиридоксаль, что говорит о большой ценности белка. Образующиеся амины
(гистамин, тирамин, окситриптамин, серотонин) обладают большой
фармакологической активностью, действуя на тонус и проницаемость сосудов.
Метионин превращается в
организме в цистеин. При недостатке в белке цистеина он синтезируется из
незаменимой аминокислоты – метионина, поэтому при оценке пищевой ценности
белков по содержанию незаменимых аминокислот, помимо метионина, учитывают и
содержание цистеина. Метионин и цистеин относятся к аминокислотам, содержащим
серу, и играющим большую роль в деятельности нервной системы. Метионин
обеспечивает нормальное транспортирование жира из печени и ее антитоксическую
функцию и влияет на состав белка.
Фенилаланин превращается
в тирозин и адреналин. Тироксин, образующийся из тирозина, играет большую роль
в деятельности щитовидной железы, повышая ее функциональную способность.
Тирозин в организме испытывает трансформацию в норадреналин, адреналин и
пигменты (меланины).
Триптофан в организме
является источником ряда метаболитов. Среди промежуточных продуктов обмена
триптофана наиболее известны кинуренин, кинуреновая, ксантуреновая и
никотиновая кислоты, пигменты, серотонин, индолуксусная кислота, являющаяся
гормоном роста у растений, и др. При декарбоксилировании окситриптофана
образуется серотонин (5окситриптамин), который обладает активным прессорным
(что имеет важное значение), депрессорным и антидиуретическим действием,
биологическая роль белков в данном случае очень высока.
Треонин как аминокислота
хотя и не принимает участия в общем кругообороте азота аминокислот, т. е. не
участвует в реакции трансметилирования, в организме млекопитающих, но является
незаменимой. Треонин метаболизирует двумя путями. В первом случае он
подвергается дегидратированию и дезаминированию с образованием акетомасляной
кислоты. Другой путь приводит к образованию ацетальдегида и глицина.
Лизин является
относительно метаболических инертной аминокислотой и не принимает активного
участия в обратимых процессах переаминирования или дезаминирования, но играет
важную роль в образовании гемоглобина и повышает проницаемость капилляров.
Дефицит лизина способствует развитию кариеса зубов. В организме животных и
растений лизин может превращаться в пипеколиновую кислоту.
К аминокислотам с
разветвленной углеродной цепью относятся валин, лейцин и изолейцин. К
углеродному атому присоединены водород, аминная группа, карбоксильная группа и
R – радикал, строение которого специфично для каждой аминокислоты. Межуточный
обмен аминокислот затрагивает превращение радикала аминокислоты, что и
определяет особенности в обмене индивидуальных аминокислот[1].
Все природные
аминокислоты подвергаются трансаминирозанию, которое осуществляется с различной
скоростью. Этот процесс по своему значению является главным в обмене
аминокислот и кетокислот. Ценность данных белковых аминокислот очень высока, незаменимые
аминокислоты в пище можно заменить соответствующими кетокислотами, из которых в
организме экспериментальных животных образовались незаменимые аминокислоты.
Аминокислоты подвергаются в тканях распаду, связанному с отщеплением
карбоксильной группы в виде СО2 при сохранении аминогруппы, т, е.
декарбоксилированию. В результате в этой реакции значение белков только
возрастает, а аминокислоты превращаются в соответствующие амины и становятся
незаменимыми и в организме испытывают близкие превращения, подвергаясь
переаминированию с образованием соответствующих акетокислот. А также
необратимому окислительному декарбоксилированию с превращением остатка
углеродного скелета в соответствующие ацилпроизводные коэнзима. Дефицит валина
приводит к потере аппетита, нарушению деятельности центральной нервной системы,
а дефицит лейцина – к быстрой потере веса.
Гистидин – аминокислота,
являющаяся источником ряда биологически активных соединений: гистамина,
карнозина, ансерина, эрготионина и некоторых других. Основной путь катаболизма
гистидина осуществляется через образование уроканиновой кислоты с последующим
превращением в глютаминовую и муравьиную кислоты.
Состояние белкового
обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с
пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было
показано, что получение одинакового количества разных пищевых белков
сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так,
скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к
положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному – во
втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило
основанием для предположения о существовании в природе якобы «неполноценных»
белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или
содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин; кроме того,
желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием
отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс
казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса.
Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают
неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических
потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи.
По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав
принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его
биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения
пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием
ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки
шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к
белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка,
поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства
животных.
С понятием биологической
ценности белков тесно связан вопрос об эссенциальных (незаменимых)
аминокислотах. Живые организмы существенно различаются в зависимости от их
способности синтезировать аминокислоты или другие азотсодержащие соединения,
которые они могут использовать для биосинтеза аминокислот. Высшие растения,
например, могут синтезировать все необходимые для белкового синтеза
аминокислоты, причем могут использовать для этого аммиак или нитраты в качестве
источника азота. Микроорганизмы обладают различной способностью синтезировать
аминокислоты. В частности, если Е. coli синтезирует все аминокислоты, используя
нитриты и нитраты или аммиак, то мо-лочно-кислые бактерии не обладают этой
способностью и получают аминокислоты в готовом виде из молока. Высшие
позвоночные животные не синтезируют все необходимые аминокислоты. В организме
человека и белых крыс синтезируются только 10 из 20 необходимых аминокислот –
так называемые заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы из
продуктов обмена углеводов и липидов[2].
Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, поэтому они были названы
жизненно необходимыми, эссенциальными, или незаменимыми аминокислотами (табл.
1).
Незаменимость аминокислот
для роста и развития организма животных и человека объясняется отсутствием
способности клеток синтезировать углеродные скелеты незаменимых аминокислот,
поскольку процесс ами-нирования соответствующих кетопроизводных осуществляется
сравнительно легко посредством реакций трансаминирования. Следовательно, для
обеспечения нормальной жизнедеятельности человека и животных все эти 10
аминокислот должны поступать с пищей.
Следует отметить, что для
взрослого человека аргинин и гистидин оказались частично заменимыми. Г. Роуз
наблюдал людей, получавших искусственную пищу, в которой белок был полностью
заменен смесью 20 аминокислот. Он установил, что для сохранения нормальной
массы тела и работоспособности имеют значение не только определенное количество
каждой аминокислоты и соотношение незаменимых аминокислот в подобной диете, но
и содержание в последней общего азота (табл. 2).
Исключение какой-либо
незаменимой аминокислоты из пищевой смеси сопровождается развитием
отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста, нарушениями
функции нервной системы и др. В опытах на крысах были установлены следующие величины
незаменимых аминокислот, необходимых для оптимального роста, относительно
триптофана, принятого за единицу: лизина 5; лейцина 4; валина 3,5;
фенил-аланина 3,5; метионина 3; изолейцина 2,5; треонина 2,5; гистидина 2;
аргинина 1. Имеются доказательства, что примерно такое же соотношение
незаменимых аминокислот требуется для человека.
Последствия
недостаточного содержания какой-либо незаменимой аминокислоты в пище более
подробно изучены на животных. Отсутствие или недостаток, например, валина и
лизина приводит к остановке роста и развитию тяжелой клинической картины,
напоминающей авитаминоз у животных.
Следует особо
подчеркнуть, что недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к
неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных было
показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично
компенсированы заменимой аминокислотой тирозином, потребности в метионине –
гомоцистеином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп.
Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине. Необходимо учитывать и
видовые различия при определении незаменимости отдельных аминокислот. Для
цыплят, например, глицин оказался незаменимым фактором роста.
Для оценки биологической
ценности пищевого белка важное значение имеет знание его аминокислотного
состава. Так, скармливание крысам казеина (белок молока) и выделенного из
кукурузы белка зеина, который не содержит лизина и практически триптофана,
показало, что при получении с пищей казеина рост животных не нарушался. Замена
казеина зеином приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы
тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение
массы тела, но не увеличивало рост; при добавлении к рациону еще и лизина масса
тела прогрессивно нарастала.
Таким образом,
скармливание выделенного из кукурузного зерна белка зеина, не содержащего двух
незаменимых аминокислот, приводит к остановке роста, уменьшению массы тела
животных и развитию отрицательного азотистого баланса.
Человек и животные питаются
не искусственно выделенными, а натуральными белками, входящими в состав
смешанной пищи, в которой обычно содержится весь набор незаменимых аминокислот.
Так, цельное кукурузное зерно содержит 2,5% лизина, 0,7% триптофана, в то время
как зеин не содержит лизина вообще, а триптофана в нем всего 0,1%. Этот пример
лишний раз свидетельствует о том, что в природе неполноценных белков почти не
существует и что следует, очевидно, лишь различать биологически более ценные и
менее ценные (в питательном отношении) белки (табл. 3).
Биологическая ценность
пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою
очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого
белка и аминокислотным составом белков организма[3].
Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей.
Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны,
поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и
тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых
содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для
обеспечения биосинтеза необходимого количества эндогенных белков человеку
потребуется значительно больше растительных белков, чем животных.
Таким образом, для
нормального роста и гармоничного развития организма человека исключительно
большое значение имеют составление и подбор пищевых продуктов, содержащих
оптимальный аминокислотный состав и обеспечивающих физиологически полноценное
питание для разных групп населения с учетом не только возраста и пола, но и
различных климатических условий, характера труда, сезона года и т.д.
2
Гидрофильными
свойствами обладает аминокислота , 1 - аспарагиновая,
2 -лизин, 3 - лейцин, 4 - серин.
3
Сульфгидрильную
группу имеет аминокислота 1 - цистеин, 2
-серин, 3 - аланин, 4 - глицин.
4
Моноаминодикарбоновой
аминокислотой является - глицин, 2 - аспарагиновая,
3 - аланин, 4 - серин.
5
Незаменимая
аминокислота - это
1 - глицин. 2 - аланин, 3 - метионин, 4 - серин.
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.
Биологическая химия, #"#_ftnref1"
name="_ftn1" title="">[1] Смоляр В.И. «Рациональное питание», 1991г. 410 с.